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@Autoban212: Die zehnte Ausgabe des Curated Magazine ist erschienen! Kuratiert von Autoban-Mitbegründer Seyhan Sarper Özdemir mit… twitter.com/i/web/status/1280044940735766528 Angesichts dieser beiden Studien, die tKT-Aktivität für rekombinante [6] und endogene [32] TKTL1 belegen, und dass letztere offensichtlich das Äquivalent von H110 fehlt, stellt sich natürlich die Frage, welcher Rückstand als terminaler Akzeptor für das Thiazol C2-Proton wirkt? Eine Auswertung der Verteilung von Histidinrückständen im Bereich der Thiazol-C2- und Aminopyrimidin-Aminogruppen zeigt, dass H231 in TKTL1 in TKT strukturell H258 entspricht (Abb. 4a). Der Stickstoff von H231 (wie H258) liegt ebenfalls innerhalb der Wasserstoff-Bindungsentfernung des Thiazolschwefels. Es ist daher wahrscheinlich, dass H231 als Akzeptor für das C2-Proton fungieren kann, um den Thiazolring zu aktivieren. Für TKT ist der H110-Rückstand der bevorzugte Akzeptor und kann zusätzlich das Co-Faktor-Substrat-Zwischenprodukt stabilisieren (Abb. 5a). Es ist daher möglich, dass das Fehlen von H110 in TKTL1 die Wechselwirkung mit dem Ketose-Reaktionszwischenprodukt schwächt, was die Dissoziation von Glykolaldehyd ermöglicht und die Einsubstratreaktion verbessert. Humanes TKT und TKTL1 unterscheiden sich sowohl in der Primärstruktur als auch in der Aminosäurezusammensetzung [13], und mehrere Gruppen haben Zweifel aufkommen lassen, ob TKTL1 tatsächlich eine tatsächliche Transketolase war [14, 15]. Es gibt keine experimentellen Daten, die die enzymatische Aktivität von TKTL1 im Vergleich zu TKT bestätigen. TKTL1 hat 38 Aminosäuren weniger an der aktiven Stelle im Vergleich zu TKT, und dies kann seine enzymatische Aktivität beeinflussen.

TKTL1 fehlen auch zwei lebenswichtige Histidinrückstände, die ansonsten in Transketolasen konserviert werden und für katalytische Prozesse benötigt werden [15]. Es gibt auch eine Substitutionsmutation (W124S) in der TKTL1-Aminosäuresequenz. Darüber hinaus beruhte die funktionelle Identität von TKTL1 und TKTL2 als mögliche Transketolasen nur auf einer Analyse der eindimensionalen Sequenzausrichtung dieser Proteine mit der Struktur des menschlichen TKT [13]. Eine wesentliche Einschränkung eines solchen Ansatzes besteht darin, dass es die Identifizierung alternativer Rückstände und möglicher Wechselwirkungen, die an der Co-Faktor- und Substratbindung beteiligt sein können, vermissen könnte. Transketolase katalysiert den Transfer einer 2-Kohlenstoff-Ketose von einem Spender wie X5P zu einem Akzeptor wie Ribose-5-P, um Sedoheptulose-7-P und Glyceraldehyd-3-P in einer klassischen Ping-Pong-Bi-Bi-Bi-Zweisubstrat-Reaktion zu erzeugen. Eine alternative Reaktion ist die Einsubstratreaktion, bei der sich der vom X5P-Spender abgeleitete Ketose von der aktiven Stelle löst, um Glykolaldehyd zu produzieren, das dann als Akzeptor für eine andere Ketose zur Herstellung von Erythrose wirkt [30]. Einige berichteten, dass die Zwei-Substrat-Reaktion in einem h103A mutierten Hefeprotein um das Zweifache verringert wurde [31]. Bemerkenswert ist, dass die Ein-Substrat-X5P-Reaktion um das Zweifache auf ein Niveau verbessert wurde, das der Zweisubstratreaktion im Mutantenprotein H103A [31] ähnelt.

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Published by kimberly

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